萧 伟

作者:通元公司 | 来源: | 发布日期:2012-07-12 | 阅读次数:
    萧伟,博士生导师
 
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    电子信箱:weixiao@mail.cnu.edu.cn
                            wei.xiao@usask.ca
                                 

教育背景:
1. 学士/1982 南京农业大学
2. 硕士/1984 University of Toronto
3. 博士/1988 University of Saskatchewan
4. 博士后/1990-1992 Harvard University

工作经历:
1.1992-1995 萨斯卡切温大学医学院微生物与免疫学系,助理教授
2.1995-2000 萨斯卡切温大学医学院微生物与免疫学系,副教授
3.2000至今 萨斯卡切温大学医学院微生物与免疫学系,教授
4.2003-2008 萨斯卡切温大学医学院微生物与免疫学系,系主任
5.2009至今,首都师范大学生命科学学院,院长

获得荣誉及获奖情况:
1.萨斯喀彻温大学年度最佳研究奖(2008)
2.萨斯喀彻温大学医学院研究生会(CMGSS)年度最佳导师奖(2007)
3.人物传记被收录于《千禧年的加拿大》(CANADA at the Millennium)(2000)
4.人物传记被收录于《加拿大名人录》(Canadian Who’s Who)(自1996)

研究领域:
    泛素(UbiquitinUb是一种高度保守的小蛋白(76个氨基酸),普遍存在于从单细胞酵母到人类的所有真核细胞内,并且表达水平很高。通过一系列的酶促反应,泛素在泛素结合酶(E2或Ubc)和泛素连接酶(E3)的帮助下连接到目的蛋白。接着在一个被称为多聚泛素链的泛素多聚体形成后,结合有多聚泛素链的目的蛋白被26S蛋白酶体降解,而这个过程是许多细胞活动调节的重要手段,2004年的诺贝尔奖授予了“泛素化的发现和它在蛋白降解中的作用”就说明了它的重要性。深入研究揭示,上述泛素链是由下一个泛素表面的Lys48残基结合在上一个泛素的C末端甘氨酸残基而形成的,随后又发现泛素链也可经由表面Lys63残基形成。在所有生物中发现的泛素结合酶中,只有Ubc13能够专一通过Lys63连接泛素。Ubc13的独特性质是基于它和另一个被称作泛素结合酶异构体的蛋白的结合,而这种异构体也是Lys63多聚泛素化过程所必须的。更重要的是,被Lys63连接的泛素所结合的目的蛋白不是为了降解,而是为了改变其活性。此外,在其他泛素化类型中,单一泛素化也被认为是一种新颖的蛋白质活性调节机制,拓宽了人们对泛素化功能的认识。本实验室的主要兴趣在于发现上述非常规泛素化过程和探索相关途径的分子机制。因为一些研究的很透彻的非常规泛素化目的蛋白参与一些重要的细胞代谢过程,如DNA损伤耐受、细胞周期检验点、自然免疫和应激反应,而且这些过程在人类疾病中起关键作用,如癌症,抗病及衰老,所以这项研究将会对包括癌症在内的多种疾病诊断和治疗产生直接影响。
硕士招生:生物化学与分子生物学  泛素生物学
博士招生:生物化学与分子生物学  泛素生物学
 
 

发表论文
 

1.           Xue, C., Liang, K., Liu, Z., Wen, R. and Xiao, W. (2015) Similarities and differences between Arabidopsis PCNA1 and PCNA2 in complementing the yeast DNA damage tolerance defect. DNA Repair 28: 28-36. [Text]

2.           Li, S., Pan, X., Berry, J.O., Wang, Y., Naren, Ma, S., Tan, S., Xiao, W., Zhao, W., Sheng, X. and Yin, L. (2015) OsSEC24, a functional SEC24-like protein in rice, improves tolerance to iron deficiency and high pH by enhancing H+ secretion mediated by PM-H+-ATPase. Plant Sci. 233: 61-71. [Text]

3.           Rout, M.K., Hodge, C.D., Markin, C.J., Xu, X., Glover, J.N.M., Xiao, W. and Spyracopoulos, L. (2014) Stochastic gate dynamics regulate the catalytic activity of ubiquitination enzymes. J. Am. Chem. Soc. 136: 17446-17458. [Text]

4.           Ball, L.